Vom Schadstoff zum wertvollen chemischen Produkt – Zwei neue Studien zeigen, wie Bakterien das Treibhausgas CO2 umwandeln
In zwei Studien, die gerade im renommierten Fachjournal Nature Catalysis erschienen sind, zeigen die Forschungsteams wie die beiden nickelhaltigen Enzyme Kohlenmonoxid-Dehydrogenase (CODH) und Acetyl-CoA-Synthase (ACS) Kohlendioxid in aktivierte Essigs?ure umwandeln. Diese detaillierten Einblicke in den Mechanismus liefern neue Ans?tze für die Entwicklung synthetischer Katalysatoren, die CO2 als Rohstoff nutzen k?nnten.
Zwei Enzyme – wie Struktur?nderungen die Reaktion steuern
Die Untersuchungen konzentrieren sich auf zwei Enzyme, in denen Nickel- und Eisen-Ionen auf einzigartige Weise in den aktiven Zentren verknüpft sind: CODH und ACS. Diese Enzyme arbeiten Hand in Hand, um CO? zun?chst in Kohlenmonoxid (CO) und anschlie?end in Acetyl-CoA, eine aktivierte Essigs?ure, umzuwandeln. Diese Reaktionskette ist ein wesentlicher Bestandteil des sogenannten Wood–Ljungdahl-Wegs, einem der ?ltesten biologischen Prozesse zur Kohlenstofffixierung. In einer Studie zeigten die Wissenschaftler der Humboldt-Universit?t, in Kooperation mit Wissenschaftlern der TU Berlin, dass das Nickel-Ion im aktiven Zentrum der CODH nicht nur CO? bindet, sondern auch die für die Reaktion ben?tigten Elektronen bereitstellt. Diese Flexibilit?t macht das Nickel-Ion zum Schlüsselelement in der CO?-Umwandlung. Mithilfe einer Kombination aus R?ntgendiffraktion und Spektroskopie an Enzym-Kristallen gelang es erstmals, alle katalytisch relevanten Zust?nde mit den gebundenen Reaktionspartnern im Enzym mit atomarer Aufl?sung sichtbar zu machen.
?Seit unserer ersten Struktur der Ni-haltigen Kohlenmonoxid-Dehydrogenasen im Jahr 2001 fragte ich mich, wozu diese Enzyme Ni-Ionen ben?tigen. Erst unsere neuen Arbeiten geben eine Antwort darauf, die in der ungew?hnlichen Koordination des Nickels liegt“ sagt Prof. Holger Dobbek, Leiter der Arbeitsgruppe Strukturbiologie und Biochemie der Humboldt-Universit?t zu Berlin. Und Yudhajeet Basak der Erstautor der Studie erg?nzt ?Indem wir die uralten Mechanismen der CO2-Fixierung verstehen, k?nnen wir sie auf die Entwicklung neuartiger Katalysatoren übertragen, die den ?bergang zu einer kohlenstoffneutralen Industrie beschleunigen k?nnten.“
In einer komplement?ren Studie unter der Leitung von Prof. Petra Wendler von der Universit?t Potsdam wurde untersucht, wie die Bindung kleiner Moleküle am Nickelzentrum der ACS gro?r?umige Struktur?nderungen im Enzym ausl?st. Durch hochaufl?sende Kryo-Elektronenmikroskopie konnten die Forschenden sechs bislang unbekannte Zwischenzust?nde des Enzyms sichtbar machen. Die Ergebnisse zeigen, dass die Enzyme nicht starr arbeiten, sondern dass Ligandenbindungen dynamische Bewegungen ausl?sen, die den Ablauf der Reaktion steuern.
Relevanz für Klimaschutz und nachhaltige Chemie
Die Erkenntnisse haben nicht nur für die Grundlagenforschung Bedeutung. Sie k?nnten auch einen Weg aufzeigen, wie sich biologische Katalyse-Prinzipien auf technische Prozesse übertragen lassen. Künftig k?nnten synthetische Katalysatoren, die nach dem Vorbild dieser Enzyme entwickelt werden, CO? effizient in wertvolle chemische Produkte umwandeln – ein wichtiger Beitrag zu einer nachhaltigeren Kreislaufwirtschaft.
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Publikationen
Yudhajeet Basak, Christian Lorent, Jae-Hun Jeoung, Ingo Zebger, Holger Dobbek. Metalloradical-driven enzymatic CO2 reduction by a dynamic Ni--Fe cluster. Nature Catalysis (2025) 10.1038/s41929-025-01388-5
Jakob Ruickoldt, Julian Kreibich, Thomas Bick, Jae-Hun Jeoung, Benjamin Duffus, Silke Leimkühler, Holger Dobbek, Petra Wendler. Ligand binding to a Ni--Fe cluster orchestrates conformational changes of the CO-dehydrogenase--acetyl-CoA synthase complex. Nature Catalysis (2025) 10.1038/s41929-025-01365-y
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Prof. Dr. Holger Dobbek
Institut für Biologie der Humboldt-Universit?t zu Berlin
Tel.: 030 2093-49842
holger.dobbek@hu-berlin.de
Dr. Christian Lorent
Institut für Chemie der Technischen Universit?t Berlin
Prof. Dr. Petra Wendler
Institut für Biologie und Biochemie der Universit?t Potsdam
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